Исследование влияния лептина на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде желудочков и предсердий
Аннотация
Работа посвящена изучению острого влияния лептина на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде желудочков и предсердий, а также на изоформный состав тяжелых и легких цепей миозина в желудочках и предсердиях и изменение степени фосфорилирования белков сократительного аппарата кардиомиоцита.
Влияние лептина на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде желудочков и предсердий было исследовано при помощи in vitro подвижной системы. Показано, что лептин в меньшей степени влияет на характеристики актин-миозинового взаимодействия в предсердиях, чем в желудочках. Проанализировано изменение степени фосфорилирования белков сократительного аппарата кардиомиоцита. Обнаружено, что инкубирование кардиомиоцитов с лептином ведет в предсердных кардиомиоцитах к увеличению степени фосфорилирования сердечного миозин-связывающего белка С (cMyBP-C) и тропонина I; в желудочковых кардиомиоцитах уменьшается степень фосфорилирования cMyBP-C и регуляторной легкой цепи миозина и увеличивается степень фосфорилирования Tpm.
Изменения характеристик актин-миозинового взаимодействия и степени фосфорилирования белков саркомера объясняют изменения характеристик сокращения предсердных и желудочковых кардиомиоцитов. Разницу в эффектах лептина на актин-миозиновое взаимодействие в желудочковых и предсердных кардиомиоцитах можно объяснить особенностями сигналлинга в желудочках и предсердиях.
The work is devoted to the study of the acute effect of leptin on actin-myosin interaction in the myocardium of the ventricles and atria, as well as on the isoform composition of heavy and light chains of myosin in the ventricles and atria and changes in the degree of phosphorylation of proteins of the contractile apparatus of the cardiomyocyte.
The effect of leptin on actin-myosin interaction in the ventricular and atrial myocardium was studied using an in vitro motility assay. It has been shown that leptin affects the characteristics of actin-myosin interaction in the atria to a lesser extent than in the ventricles. The change in the degree of protein phosphorylation of the contractile apparatus of the cardiomyocyte was analyzed. It was found that incubation of cardiomyocytes with leptin leads in atrial cardiomyocytes to an increase in the degree of phosphorylation of cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C) and troponin I and a decrease in phosphorylation of the myosin regulatory light chain; in ventricular cardiomyocytes, cMyBP-C phosphorylation decreases and Tpm phosphorylation increases.
Changes in the characteristics of actin-myosin interaction and the degree of phosphorylation of sarcomere proteins explain changes in the contraction characteristics of atrial and ventricular cardiomyocytes. The difference in the effects of leptin on actin-myosin interaction in ventricular and atrial cardiomyocytes can be explained by signaling features in the ventricles and atria.
Влияние лептина на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде желудочков и предсердий было исследовано при помощи in vitro подвижной системы. Показано, что лептин в меньшей степени влияет на характеристики актин-миозинового взаимодействия в предсердиях, чем в желудочках. Проанализировано изменение степени фосфорилирования белков сократительного аппарата кардиомиоцита. Обнаружено, что инкубирование кардиомиоцитов с лептином ведет в предсердных кардиомиоцитах к увеличению степени фосфорилирования сердечного миозин-связывающего белка С (cMyBP-C) и тропонина I; в желудочковых кардиомиоцитах уменьшается степень фосфорилирования cMyBP-C и регуляторной легкой цепи миозина и увеличивается степень фосфорилирования Tpm.
Изменения характеристик актин-миозинового взаимодействия и степени фосфорилирования белков саркомера объясняют изменения характеристик сокращения предсердных и желудочковых кардиомиоцитов. Разницу в эффектах лептина на актин-миозиновое взаимодействие в желудочковых и предсердных кардиомиоцитах можно объяснить особенностями сигналлинга в желудочках и предсердиях.
The work is devoted to the study of the acute effect of leptin on actin-myosin interaction in the myocardium of the ventricles and atria, as well as on the isoform composition of heavy and light chains of myosin in the ventricles and atria and changes in the degree of phosphorylation of proteins of the contractile apparatus of the cardiomyocyte.
The effect of leptin on actin-myosin interaction in the ventricular and atrial myocardium was studied using an in vitro motility assay. It has been shown that leptin affects the characteristics of actin-myosin interaction in the atria to a lesser extent than in the ventricles. The change in the degree of protein phosphorylation of the contractile apparatus of the cardiomyocyte was analyzed. It was found that incubation of cardiomyocytes with leptin leads in atrial cardiomyocytes to an increase in the degree of phosphorylation of cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C) and troponin I and a decrease in phosphorylation of the myosin regulatory light chain; in ventricular cardiomyocytes, cMyBP-C phosphorylation decreases and Tpm phosphorylation increases.
Changes in the characteristics of actin-myosin interaction and the degree of phosphorylation of sarcomere proteins explain changes in the contraction characteristics of atrial and ventricular cardiomyocytes. The difference in the effects of leptin on actin-myosin interaction in ventricular and atrial cardiomyocytes can be explained by signaling features in the ventricles and atria.