Влияние сердечного миозинсвязывающего белка с на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде предсердий и желудочков
Аннотация
Работа посвящена изучению. влияния сердечного миозин связывающего белка С на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде предсердий и желудочков. Исследование выполнено на сократительных и регуляторных белках, изолированных из миокарда желудочков и предсердий, с помощью метода in vitro подвижной системы (ИПС).
Обнаружено, что N-терминальные фрагменты cMyBP-C по-разному влияют на взаимодействие миозина предсердий и желудочков с F-актин-тропомиозиновыми филаментами, а также на характеристики Са2+ зависимости скорости скольжения тонких нитей по миозину предсердий и желудочков, что может быть связано с особенностями взаимодействия cMyBP-C с предсердной и желудочковой изоформами регуляторной легкой цепи миозина.
Выявлено, что фрагмент C0-C2 cMyBP-C увеличивает кальциевую чувствительность актин-миозинового взаимодействия. То есть, N-концевой фрагмент C0-C2 cMyBP-C принимает участие в сенситизации тонкой нити к кальцию.
The work is devoted to study the effect of cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C) on actin-myosin interaction in the atrial and ventricular myocardium. The study was performed on contractile and regulatory proteins isolated from the ventricular and atrial myocardium using an in vitro motility assay.
It was found that the N-terminal fragments of cMyBP-C differently affect the interaction of atrial and ventricular myosin with F-actin-tropomyosin filaments, as well as the characteristics of the Ca2+ dependence of the sliding velocity of thin filaments on atrial and ventricular myosin, which may be due to specific features interactions of cMyBP-C with atrial and ventricular isoforms of the regulatory light chain of myosin.
It was found that the C0-C2 fragment of cMyBP-C increases the calcium sensitivity of the actin-myosin interaction. That is, the N-terminal C0-C2 fragment of cMyBP-C is involved in calcium sensitization of the thin filament.
Обнаружено, что N-терминальные фрагменты cMyBP-C по-разному влияют на взаимодействие миозина предсердий и желудочков с F-актин-тропомиозиновыми филаментами, а также на характеристики Са2+ зависимости скорости скольжения тонких нитей по миозину предсердий и желудочков, что может быть связано с особенностями взаимодействия cMyBP-C с предсердной и желудочковой изоформами регуляторной легкой цепи миозина.
Выявлено, что фрагмент C0-C2 cMyBP-C увеличивает кальциевую чувствительность актин-миозинового взаимодействия. То есть, N-концевой фрагмент C0-C2 cMyBP-C принимает участие в сенситизации тонкой нити к кальцию.
The work is devoted to study the effect of cardiac myosin-binding protein C (cMyBP-C) on actin-myosin interaction in the atrial and ventricular myocardium. The study was performed on contractile and regulatory proteins isolated from the ventricular and atrial myocardium using an in vitro motility assay.
It was found that the N-terminal fragments of cMyBP-C differently affect the interaction of atrial and ventricular myosin with F-actin-tropomyosin filaments, as well as the characteristics of the Ca2+ dependence of the sliding velocity of thin filaments on atrial and ventricular myosin, which may be due to specific features interactions of cMyBP-C with atrial and ventricular isoforms of the regulatory light chain of myosin.
It was found that the C0-C2 fragment of cMyBP-C increases the calcium sensitivity of the actin-myosin interaction. That is, the N-terminal C0-C2 fragment of cMyBP-C is involved in calcium sensitization of the thin filament.