Влияние фосфорилирования на регуляторную функцию тропомиозина
Аннотация
Работа посвящена исследованию влияния одной из посттрансляционных модификаций тропомиозина – фосфорилированию на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде желудочков и предсердий.
В рамках данной работы было исследовано влияние фосфорилирования тропомиозина на взаимодействие миозина желудочков и предсердий с тонким филаментом и его кальциевую регуляцию с помощью метода in vitro подвижной системы (ИПС). Обнаружено, что фосфорилирование Ser283 тропомиозина, несущего ГКМП мутации вблизи Cys190, ухудшает ингибирование взаимодействия предсердного и желудочкового миозина с актином при низких концентрациях кальция. Фосфорилирование Ser283 тропомиозина с ГКМП мутациями, расположенными на С и N-конце молекулы, нарушает расслабление сердечной мышцы, приводя к неполному ингибированию взаимодействия предсердного и желудочкового миозина с актином при низких концентрациях кальция. фосфорилирование молекулы Tpm по Ser61 не влияет на кальциевую регуляцию актин-миозинового взаимодействия в миокарде желудочков.
The work is devoted to the study of the effect of one of the posttranslational modifications of tropomyosin-phosphorylation on actin-myosin interaction in the ventricular and atrial myocardium.
In this work, the effect of tropomyosin phosphorylation on the interaction of ventricular and atrial myosin with a thin filament and its calcium regulation was studied using the in vitro mobile system (IPS) method. Phosphorylation of Ser283 tropomyosin, which carries HCMP mutations near Cys190, was found to impair the inhibition of atrial and ventricular myosin-actin interactions at low calcium concentrations. Phosphorylation of Ser283 tropomyosin with HCMP mutations located at the C and N-end of the molecule disrupts the relaxation of the heart muscle, leading to incomplete inhibition of the interaction of atrial and ventricular myosin with actin at low calcium concentrations. phosphorylation of the Tpm molecule by Ser61 does not affect the calcium regulation of actin-myosin interaction in the ventricular myocardium.
В рамках данной работы было исследовано влияние фосфорилирования тропомиозина на взаимодействие миозина желудочков и предсердий с тонким филаментом и его кальциевую регуляцию с помощью метода in vitro подвижной системы (ИПС). Обнаружено, что фосфорилирование Ser283 тропомиозина, несущего ГКМП мутации вблизи Cys190, ухудшает ингибирование взаимодействия предсердного и желудочкового миозина с актином при низких концентрациях кальция. Фосфорилирование Ser283 тропомиозина с ГКМП мутациями, расположенными на С и N-конце молекулы, нарушает расслабление сердечной мышцы, приводя к неполному ингибированию взаимодействия предсердного и желудочкового миозина с актином при низких концентрациях кальция. фосфорилирование молекулы Tpm по Ser61 не влияет на кальциевую регуляцию актин-миозинового взаимодействия в миокарде желудочков.
The work is devoted to the study of the effect of one of the posttranslational modifications of tropomyosin-phosphorylation on actin-myosin interaction in the ventricular and atrial myocardium.
In this work, the effect of tropomyosin phosphorylation on the interaction of ventricular and atrial myosin with a thin filament and its calcium regulation was studied using the in vitro mobile system (IPS) method. Phosphorylation of Ser283 tropomyosin, which carries HCMP mutations near Cys190, was found to impair the inhibition of atrial and ventricular myosin-actin interactions at low calcium concentrations. Phosphorylation of Ser283 tropomyosin with HCMP mutations located at the C and N-end of the molecule disrupts the relaxation of the heart muscle, leading to incomplete inhibition of the interaction of atrial and ventricular myosin with actin at low calcium concentrations. phosphorylation of the Tpm molecule by Ser61 does not affect the calcium regulation of actin-myosin interaction in the ventricular myocardium.