Исследование значения фосфорилирования миозина и тропомиозина для актин-миозинового взаимодействия в миокарде
Аннотация
Работа посвящена исследованию влияния одной из посттрансляционных модификаций тропомиозина и регуляторной легкой цепи миозина – фосфорилированию на актин-миозиновое взаимодействие в миокарде желудочков и предсердий.
В рамках данной работы было исследовано влияние фосфорилирования тропомиозина и регуляторной легкой цепи миозина на взаимодействие миозина желудочков и предсердий с тонким филаментом и его кальциевую регуляцию с помощью метода in vitro подвижной системы (ИПС). Обнаружено, что фосфорилирование тропомиозина нарушает ингибирование скольжения тонких филаментов при низких значениях концентрации кальция в ИПС; фосфорилирование регуляторной легкой цепи миозина уменьшает максимальную скорость скольжения тонких филаментов по сердечному миозину в ИПС и не влияет на ее кальциевую чувствительность. Фосфорилирование регуляторной цепи миозина желудочков увеличивает его силогенерирующую способность и не влияет на силу, развиваемую миозином предсердий.
This manuscript is devoted to study of the influence of a one of the posttranslational modification of tropomyosin and myosin regulatory light chain, a phosphorylation, on the actin-myosin interaction in the myocardium of ventricles and atria.
The effects of the tropomyosin and myosin phosphorylation on the myosin interaction with thin filament and its calcium regulation were investigated using an in vitro motility assay. It was found, that the tropomyosin phosphorylation does not inhibit the sliding velocity of thin filaments at low calcium concentrations. The phosphorylation of myosin regulatory light chain reduces maximum sliding velocity of thin filaments over cardiac myosin in the in vitro motility assay and does not affect its calcium sensitivity. The phosphorylation of ventricular myosin increases its force-generating ability but atrial myosin phosphorylation does not affect it.
В рамках данной работы было исследовано влияние фосфорилирования тропомиозина и регуляторной легкой цепи миозина на взаимодействие миозина желудочков и предсердий с тонким филаментом и его кальциевую регуляцию с помощью метода in vitro подвижной системы (ИПС). Обнаружено, что фосфорилирование тропомиозина нарушает ингибирование скольжения тонких филаментов при низких значениях концентрации кальция в ИПС; фосфорилирование регуляторной легкой цепи миозина уменьшает максимальную скорость скольжения тонких филаментов по сердечному миозину в ИПС и не влияет на ее кальциевую чувствительность. Фосфорилирование регуляторной цепи миозина желудочков увеличивает его силогенерирующую способность и не влияет на силу, развиваемую миозином предсердий.
This manuscript is devoted to study of the influence of a one of the posttranslational modification of tropomyosin and myosin regulatory light chain, a phosphorylation, on the actin-myosin interaction in the myocardium of ventricles and atria.
The effects of the tropomyosin and myosin phosphorylation on the myosin interaction with thin filament and its calcium regulation were investigated using an in vitro motility assay. It was found, that the tropomyosin phosphorylation does not inhibit the sliding velocity of thin filaments at low calcium concentrations. The phosphorylation of myosin regulatory light chain reduces maximum sliding velocity of thin filaments over cardiac myosin in the in vitro motility assay and does not affect its calcium sensitivity. The phosphorylation of ventricular myosin increases its force-generating ability but atrial myosin phosphorylation does not affect it.