Каталитические системы на основе оксидов алюминия с иммобилизованной ксиланазой
Аннотация
Работа посвящена изучению каталитической активности ксиланазы, иммобилизированной на исходных и модифицированных силансодержащими соединениями порошках гамма оксида алюминия. Ксиланаза была иммобилизирована как методом физической адсорбции, так и при помощи сшивающего агента глутарового альдегида. Исследованы электроповерхностные и кислотно-основные свойства исходных и модифицированных порошковых γ-Al2O3 методом ЭПР pH-чувствительных нитроксильных радикалов (НР) как спиновых pH – зондов. Оценена операционная стабильность иммобилизированной ксиланазы в последовательных циклах ферментативных реакций гидролиза ксилана. Обнаружено, что наивысшей каталитической активностью в реакции гидролитического разложения ксилана обладает система, представляющая γ-Al2O3, модифицированная 3-меркаптопропил-триметоксисиланом (МПП-ТМОС) и ферментом ксиланазой на оксидной поверхности, иммобилизованным с помощью глутарового альдегида как сшивающего агента.
ANNOTATION
This work is devoted to the study of catalytic activity of xylanase immobilized on pure and modified with silane-containing compounds alumina powders. Xylanase was immobilized by physical adsorption as well as through covalent binding with glutaraldehyde. The acid-base and electrostatic properties of the original and modified mesoporous γ-Al2O3 was studied using the EPR of pH-sensitive nitroxides as pH spin probes. The residual activity of immobilized xylanase was estimated in successive cycles of enzymatic reactions of xylan hydrolysis. It has been found, the system constisting of γ-Al2O3 modified with 3-mercaptopropyl-trimethoxysilane (МПП-ТМОS) as well as a xylanase enzyme immobilized with glutaric aldehyde on an oxide surface, showed the highest catalytic activity in the reaction of xylane hydrolytic breakdown process.
ANNOTATION
This work is devoted to the study of catalytic activity of xylanase immobilized on pure and modified with silane-containing compounds alumina powders. Xylanase was immobilized by physical adsorption as well as through covalent binding with glutaraldehyde. The acid-base and electrostatic properties of the original and modified mesoporous γ-Al2O3 was studied using the EPR of pH-sensitive nitroxides as pH spin probes. The residual activity of immobilized xylanase was estimated in successive cycles of enzymatic reactions of xylan hydrolysis. It has been found, the system constisting of γ-Al2O3 modified with 3-mercaptopropyl-trimethoxysilane (МПП-ТМОS) as well as a xylanase enzyme immobilized with glutaric aldehyde on an oxide surface, showed the highest catalytic activity in the reaction of xylane hydrolytic breakdown process.