Влияние фосфорилирования миозин-связывающего С-белка на регуляцию мышечного сокращения
Аннотация
Данная выпускная квалификационная работа бакалавра состоит из 45 страниц и содержит 15 рисунков. Ключевые слова: сердечный миозин-связывающий белок С, актин-миозиновое взаимодействие, миокард, оптическая ловушка.
Работа посвящена исследованию физических характеристик взаимодействия мышечных белков. Для выполнения работы была спроектирована и построена экспериментальная установка двухлучевой оптической ловушки, позволяющая изучать свойства белков на уровне одиночных молекул. Результаты исследований могут служить расширению знаний о взаимодействии миозинового мотора с актиновой нитью, а также для уточнения характеристик работы этого мотора.
В результате работы было выяснено, что фосфорилирование влияет на параметры взаимодействия миозиновой головки с актиновой нитью, значит является одним из механизмов регуляции мышечного сокращения на молекулярном уровне. С помощью in vitro подвижной системы была проанализирована скорость скольжения актинового филамента от концентрации С0-С2 фрагмента с двумя видами замен. Обнаружено, что исследованное пседофосфорилирование замедляет скорость скольжения актина по миозину примерно в равной степени, то есть такое фосфорилирование оказывает примерно одинаковое влияние на актин-миозиновое взаимодействие.
Работа посвящена исследованию физических характеристик взаимодействия мышечных белков. Для выполнения работы была спроектирована и построена экспериментальная установка двухлучевой оптической ловушки, позволяющая изучать свойства белков на уровне одиночных молекул. Результаты исследований могут служить расширению знаний о взаимодействии миозинового мотора с актиновой нитью, а также для уточнения характеристик работы этого мотора.
В результате работы было выяснено, что фосфорилирование влияет на параметры взаимодействия миозиновой головки с актиновой нитью, значит является одним из механизмов регуляции мышечного сокращения на молекулярном уровне. С помощью in vitro подвижной системы была проанализирована скорость скольжения актинового филамента от концентрации С0-С2 фрагмента с двумя видами замен. Обнаружено, что исследованное пседофосфорилирование замедляет скорость скольжения актина по миозину примерно в равной степени, то есть такое фосфорилирование оказывает примерно одинаковое влияние на актин-миозиновое взаимодействие.